L-Tryptophan: was die Aminosäure ist und wofür der Körper sie braucht

7. Oktober 2026ca. 14 Minutenvon mybody®x Redaktions- & Fachteam

Was ist L-Tryptophan?

L-Tryptophan ist eine Aminosäure, also ein Baustein, aus dem sich Eiweiße zusammensetzen (MedlinePlus, 2025). Es gehört zu den neun essenziellen Aminosäuren, die mit der Nahrung zugeführt werden (Taleb, 2019).

Aminosäuren sind laut MedlinePlus (2025) Moleküle, die sich zu Eiweißen verbinden. Wird Eiweiß aus der Nahrung verdaut, zerfällt es wieder in Aminosäuren, und der Körper baut daraus seine eigenen Eiweiße. Die braucht er unter anderem, um zu wachsen und Gewebe zu reparieren (MedlinePlus, 2025). Außerdem kann der Körper Aminosäuren als Energiequelle nutzen (MedlinePlus, 2025). Was Aminosäuren darüber hinaus leisten, beschreibt der Überblick Aminosäuren und ihre Aufgaben im Körper.

Die Fachliteratur nennt die Aminosäure L-Tryptophan und kürzt sie mit Trp ab (Palego u. a., 2016). Im Folgenden steht der Einfachheit halber Tryptophan; gemeint ist dieselbe Aminosäure, ob sie auf einer Dose, in einem Forum oder auf einem Laborbefund auftaucht.

Essenziell bedeutet, dass der Körper diese Aminosäuren nicht selbst herstellen kann und sie deshalb aus dem Essen kommen müssen (MedlinePlus, 2025). Damit ist ein erster Irrtum ausgeräumt. Tryptophan ist zuerst kein Mittel zum Einnehmen, sondern ein Baustein, der mit gewöhnlicher Nahrung in den Körper gelangt (Taleb, 2019). Wer das Wort zuerst auf einer Packung gelesen hat, kennt nur einen Ausschnitt.

Was unterscheidet Tryptophan von anderen Aminosäuren?

Laut Palego u. a. (2016) ist Tryptophan die einzige Eiweiß-Aminosäure mit einem Indolring. Eiweiß-Aminosäuren sind die Aminosäuren, die der Körper in Eiweiße einbaut; der Indolring ist ein ringförmiger Teil des Moleküls, nach dem die Abkömmlinge von Tryptophan als Indol-Abkömmlinge bezeichnet werden.

Für den Körper ist Tryptophan damit zweierlei. Er baut es wie andere Eiweiß-Aminosäuren in Eiweiße ein; Palego u. a. (2016) sprechen hier vom Eiweißumsatz. Und er nutzt es als Ausgangsstoff für weitere Stoffe, um die es im nächsten Kapitel geht. Wie der Körper Eiweiß zerlegt und neu aufbaut, erklärt der Beitrag zum Eiweißstoffwechsel.

Tryptophan in Zahlen

Quellen: Taleb (2019) · DGE (2015) · Max Rubner-Institut, BLS 4.0 (2025)

Wofür braucht der Körper Tryptophan?

Der Körper baut Tryptophan in Eiweiße ein und bildet daraus Botenstoffe wie Serotonin (Palego u. a., 2016). Über den Kynurenin-Weg, bei dem der Indolring aufgebrochen wird, entsteht unter anderem das Coenzym NAD+ (Palego u. a., 2016).

Palego u. a. (2016) teilen die Stoffe, die aus Tryptophan hervorgehen, in zwei Gruppen. Bleibt der Indolring erhalten, entstehen Indol-Abkömmlinge; zu ihnen zählen Serotonin und Melatonin. Wird der Ring aufgebrochen, beginnt der Kynurenin-Weg, an dessen Ende unter anderem Kynurenin und NAD+ stehen. Beide Gruppen kommen zum Einbau in Eiweiße hinzu, den Tryptophan mit den anderen Eiweiß-Aminosäuren teilt.

Wie wird aus Tryptophan Serotonin?

Im Gehirn ist Tryptophan die Vorstufe des Botenstoffs Serotonin (Fernstrom & Fernstrom, 2007). Palego u. a. (2016) beschreiben Serotonin als Botenstoff und Hormon zugleich.

Vorstufe heißt: Aus Tryptophan stellt der Körper Serotonin her, Tryptophan ist also das Ausgangsmaterial (Fernstrom & Fernstrom, 2007). Dieselbe Übersicht (Fernstrom & Fernstrom, 2007) ordnet Serotonin den Botenstoffen zu, die im Gehirn aus Aminosäuren entstehen.

Was hat Tryptophan mit Melatonin zu tun?

In der Zirbeldrüse bildet der Körper aus Tryptophan Melatonin (Palego u. a., 2016). Hergestellt wird Melatonin laut IQWiG (2024) vor allem nachts zwischen 21 Uhr und 8 Uhr.

Als weiteren Abkömmling mit erhaltenem Indolring nennen Palego u. a. (2016) den Stoff Tryptamin. Was Schlafprobleme verursachen kann, steht in einem eigenen Beitrag.

Wie hängen Tryptophan und Niacin zusammen?

Der Körper kann den Nährstoff Niacin selbst aus Tryptophan bilden (DGE, 2015). Deshalb gibt die DGE (2015) Niacin in Niacin-Äquivalenten an, einer Rechengröße, in der 60 mg Tryptophan wie 1 mg Niacin zählen.

Dieselbe Formel steckt im Bundeslebensmittelschlüssel, der das Niacin-Äquivalent eines Lebensmittels aus seinem Niacin und seinem Tryptophan berechnet (BLS 4.0, 2025). Für die Ernährung heißt das: Tryptophan aus Eiweiß zählt in den Referenzwerten der DGE (2015) zur Niacin-Versorgung mit. Die DGE begründet das in ihren Referenzwerten von 2015 selbst.

Welche Lebensmittel enthalten Tryptophan?

Laut Bundeslebensmittelschlüssel (BLS 4.0, 2025) stehen Parmesan und Kürbiskern mit je 490 mg Tryptophan je 100 g an der Spitze der Auswahl unten, beim Kürbiskern als berechneter Wert. Die rohe Banane kommt auf 18 mg je 100 g (BLS 4.0, 2025).

Der Bundeslebensmittelschlüssel ist eine Lebensmitteldatenbank des Max Rubner-Instituts, in der Fassung 4.0 frei zugänglich (BLS 4.0, 2025). Er führt unter anderem den Gehalt an Tryptophan und an Eiweiß je 100 g eines Lebensmittels. In der Auswahl unten stehen eiweißreiche Lebensmittel wie Hartkäse und Sojabohne oben, Vollmilch und Banane unten (BLS 4.0, 2025).

Jeder Wert gilt je 100 g des Lebensmittels in der Form, die seine Bezeichnung nennt, also etwa roh oder geröstet (BLS 4.0, 2025). Die Spalte gibt den Gesamtgehalt an Tryptophan an; ob es frei oder in Eiweiß gebunden vorliegt, unterscheidet sie nicht. Der Wert für Kürbiskern ist laut BLS 4.0 (2025) berechnet, nicht gemessen.

Tryptophan je 100 g laut Bundeslebensmittelschlüssel (BLS 4.0, 2025)

Die Tabelle zeigt eine Auswahl, sortiert nach dem Tryptophan-Gehalt. Unter den pflanzlichen Lebensmitteln stehen Kürbiskern und Sojabohne vorn, dahinter Erdnuss und Cashewkern (BLS 4.0, 2025). Fleisch und Fisch liegen in dieser Auswahl zwischen 260 mg beim rohen Lachs und 285 mg beim rohen Hähnchen-Brustfilet je 100 g (BLS 4.0, 2025).

Linse und Hühnerei folgen mit 250 mg und 202 mg je 100 g (BLS 4.0, 2025). Thunfisch steht hier in roher Form; die Konserve führt der Bundeslebensmittelschlüssel als eigenen Datensatz (BLS 4.0, 2025).

Dieselbe Datenbank führt auch Histidin (BLS 4.0, 2025), eine weitere essenzielle Aminosäure (MedlinePlus, 2025). Um sie und den Weg zum Histamin geht es im Beitrag Histidin in Lebensmitteln und der Weg zum Histamin. Hier bleibt es bei Tryptophan.

L-Tryptophan als Präparat: Was geschah 1989?

1989 kam es nach der Einnahme von L-Tryptophan zu einem Ausbruch des Eosinophilie-Myalgie-Syndroms (Belongia u. a., 1990). Als Ursache galt ein chemischer Bestandteil, der mit den Herstellungsbedingungen eines einzigen Herstellers verbunden war (Belongia u. a., 1990).

Der Name des Eosinophilie-Myalgie-Syndroms beschreibt seine Kennzeichen. Myalgie steht für Muskelschmerzen, Eosinophilie für eine starke Vermehrung bestimmter weißer Blutkörperchen im Blut; später folgen Nerven- und Hautschäden (Allen u. a., 2011).

Den Zusammenhang mit einem Hersteller zeigt eine Fall-Kontroll-Studie aus Minnesota, also eine Studie, die Erkrankte mit Vergleichspersonen ohne die Erkrankung vergleicht (Belongia u. a., 1990). Unter den Personen, bei denen die Herkunft des Tryptophans bekannt war, hatten 29 von 30 Erkrankten (97 Prozent) Tryptophan eines einzigen Herstellers genommen, bei den Vergleichspersonen waren es 21 von 35 (60 Prozent) (Belongia u. a., 1990). Der Anteil lag bei den Erkrankten also höher als bei den Vergleichspersonen, die ebenfalls Tryptophan genommen hatten.

Die US-Behörde FDA verbot daraufhin den Verkauf von L-Tryptophan, und die Neuerkrankungen gingen rasch zurück (Allen u. a., 2011). Im Jahr 2005 wurde das Verbot aufgehoben (Allen u. a., 2011). Seitdem war laut Allen u. a. (2011) kein neuer Fall beschrieben worden, bis die Autoren selbst einen neuen Fall veröffentlichten.

Diese Angaben beschreiben die Lage in den USA, so wie die beiden Arbeiten sie darstellen: die Studie von Belongia u. a. (1990) im New England Journal of Medicine und der Fallbericht von Allen u. a. (2011) in der Fachzeitschrift Arthritis & Rheumatism. Sie zeigen eine belegte, historische Grenze: Betroffen war eingenommenes L-Tryptophan aus einer einzigen Quelle (Allen u. a., 2011).

Was stimmt an zwei Annahmen über Tryptophan?

Beide halten so nicht: Die rohe Banane liefert laut BLS 4.0 (2025) 18 mg Tryptophan je 100 g, und Niacin kann der Körper laut DGE (2015) auch selbst aus Tryptophan bilden.

Einen wahren Kern haben beide. Die Banane enthält Tryptophan (BLS 4.0, 2025), und Niacin kommt auch mit Lebensmitteln in den Körper (DGE, 2015). Schief wird es erst bei der Zuspitzung.

Annahme: Wer Tryptophan aus dem Essen will, greift am besten zur Banane.

Einordnung: Im Bundeslebensmittelschlüssel (BLS 4.0, 2025) kommt die rohe Banane auf 18 mg Tryptophan je 100 g, bei 1,32 g Eiweiß. Parmesan liegt bei 490 mg, Vollmilch bei 49 mg (BLS 4.0, 2025). In der Auswahl dieses Artikels steht die Banane damit an letzter Stelle, hinter Haferflocken und Hühnerei.

Annahme: Niacin muss vollständig aus der Nahrung kommen.

Einordnung: Laut DGE (2015) kann der menschliche Körper Niacin selbst aus der Aminosäure Tryptophan bilden. Deshalb gibt die DGE (2015) Niacin in Lebensmitteln und die Niacinzufuhr als Niacin-Äquivalente an. Tryptophan aus dem Essen zählt dabei mit, und zwar 60 mg wie 1 mg Niacin (DGE, 2015).

Lässt sich Tryptophan im Blut messen?

Ja, als Teil eines Aminogramms, also einer Messung mehrerer Aminosäuren im Blut. Ein Bluttest zeigt den Zustand jetzt.

Was die einzelnen Werte eines Aminogramms bedeuten, erklärt der Beitrag zum Aminogramm im Blut. Hier geht es um die Frage, was eine solche Messung zu Tryptophan beitragen kann und was nicht.

Der PerformanceCheck | Aminosäuren-Test von mybody®x (MYBODY Lab GmbH) misst Tryptophan als einen von 22 Werten. Die Probe ist Kapillarblut, das du per Fingerpieks zu Hause selbst entnimmst; ausgewertet wird in einem Fachlabor in Deutschland. Aminosäurespiegel schwanken zudem stark mit der letzten Mahlzeit – halte dich an die Nüchternvorgabe in der Anleitung, sonst misst du dein Frühstück.

Die Probe schickst du in der beiliegenden Rücksendetasche zurück, den digitalen Auswertungsbericht bekommst du als PDF im Kundenportal. Auf der Werteliste stehen neben Tryptophan die übrigen essenziellen Aminosäuren und weitere Werte, etwa Taurin.

Serotonin und Histamin misst der Test nicht. Er zeigt also nicht, welche Menge Serotonin der Körper aus Tryptophan bildet. Was der Aminosäuren-Test nicht kann: Er sagt dir nicht, wie viel Eiweiß du essen sollst, und er macht keinen Muskel größer.

Ein Selbsttest ersetzt keine Diagnose. Ein auffälliger Wert bedeutet nicht automatisch Krankheit. Der Befund ist ein Ausgangspunkt für das Gespräch mit deiner Ärztin oder deinem Arzt, die den Tryptophan-Wert einordnen können; eine ärztliche Abklärung ersetzt er nicht.

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Misst Tryptophan als einen von 22 Werten aus Kapillarblut, nüchtern entnommen und ausgewertet in einem Fachlabor in Deutschland. Serotonin misst er nicht, und er ersetzt keine ärztliche Abklärung.

Preis 139,00 € Stand 07.10.2026, Änderungen möglich

Probenart Kapillarblut per Fingerpieks, nüchtern zu Hause selbst entnommen

Bearbeitungszeit Kit-Versand 1–3 Werktage
Laborauswertung 3–5 Werktage nach Probeneingang

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Grenzen: Wie weit tragen die Angaben zu Tryptophan?

So weit wie ihre Quellen. Die Biochemie stützt sich auf die Zusammenfassung einer Übersichtsarbeit (Palego u. a., 2016), die Angaben zu 1989 auf eine Fall-Kontroll-Studie und einen Einzelfallbericht (Belongia u. a., 1990; Allen u. a., 2011).

Palego u. a. (2016) beschreiben die Wege von Tryptophan im Körper, nennen in ihrer Zusammenfassung aber keine Mengenanteile. Welcher Anteil in welchen Weg fließt, bleibt deshalb offen. Auch die Übersicht zu Serotonin als Abkömmling von Tryptophan im Gehirn liegt nur als Zusammenfassung vor (Fernstrom & Fernstrom, 2007).

Die Angaben zum Eosinophilie-Myalgie-Syndrom beruhen auf einer Fall-Kontroll-Studie aus Minnesota und einem einzelnen Fallbericht, beide hier nur als Zusammenfassung ausgewertet (Belongia u. a., 1990; Allen u. a., 2011). Die Studie verbindet den Ausbruch mit den Herstellungsbedingungen eines Herstellers; welcher Stoff es genau war, ist damit nicht bewiesen. Die Behördenangaben betreffen die USA (Allen u. a., 2011).

Der Bundeslebensmittelschlüssel nennt den Gesamtgehalt an Tryptophan, und der Wert für Kürbiskern ist berechnet statt gemessen (BLS 4.0, 2025). Die Tabelle oben ist eine Auswahl daraus und keine vollständige Rangliste.

Die Zeitangabe zur Melatoninbildung stammt aus einer Patienteninformation, die laut IQWiG (2024) vor allem die Nacht zwischen 21 Uhr und 8 Uhr nennt.

Der PerformanceCheck misst Tryptophan, aber kein Serotonin, und er zeigt den Zustand zum Zeitpunkt der Entnahme.

Ist Tryptophan ein Mittel zum Einnehmen oder ein Baustein?

Zuerst ein Baustein: Tryptophan ist eine essenzielle Aminosäure, die der Körper nicht selbst bilden kann und mit dem Essen aufnimmt (MedlinePlus, 2025). Er baut sie in Eiweiße ein und macht daraus weitere Stoffe, darunter Serotonin (Palego u. a., 2016). Als Präparat hat L-Tryptophan mit dem Ausbruch von 1989 eine eigene, belegte Geschichte (Belongia u. a., 1990). Wer das Wort auf einem Befund liest, nimmt den Wert am besten mit ins Arztgespräch.

Häufige Fragen

Weiterlesen

Quellen

1. Palego L. u. a.: Tryptophan Biochemistry: Structural, Nutritional, Metabolic, and Medical Aspects in Humans, J Amino Acids (Stand 2016) – europepmc.org
2. Deutsche Gesellschaft für Ernährung: Referenzwerte für die Nährstoffzufuhr, Niacin (Stand 2015) – dge.de
3. Belongia E. A. u. a.: An investigation of the cause of the eosinophilia-myalgia syndrome associated with tryptophan use, N Engl J Med (Stand 1990) – europepmc.org
4. Max Rubner-Institut: Bundeslebensmittelschlüssel (BLS) 4.0 (Stand 2025) – blsdb.de

Die Biochemie von Tryptophan stützt sich auf [1], für das Gehirn ergänzt um Fernstrom & Fernstrom (2007). Niacin-Äquivalente und das Zitat der DGE stammen aus [2]. Den Ausbruch von 1989 belegt [3]; den weiteren Verlauf in den USA beschreiben Allen u. a. (2011). Die Lebensmittelwerte kommen aus [4]. Die essenziellen Aminosäuren nennen Taleb (2019) und MedlinePlus (2025), die Bildungszeit von Melatonin das IQWiG (2024). Die Produktangaben folgen der mybody®x-Produktseite. Stand der Angaben: 07.10.2026.

mybody®x Redaktions- & Fachteam

Aminosäuren Ernährung

Dieser Beitrag stammt vom mybody®x Redaktions- & Fachteam. Wer dahintersteht, steht auf der Autorenseite.

Veröffentlicht am 07.10.2026 · Zuletzt aktualisiert am 07.10.2026

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