Histidin: Lebensmittel mit Histidin und der Weg zum Histamin

7. Oktober 2026ca. 14 Minutenvon mybody®x Redaktions- & Fachteam

Was ist Histidin?

Histidin ist eine essenzielle Aminosäure: Der Körper kann sie nicht selbst herstellen, sie muss mit der Nahrung kommen (MedlinePlus, 2025). Dort steckt Histidin laut einer Übersicht (Holeček, 2020) vor allem als Bestandteil von Eiweiß.

Aminosäuren sind die Bausteine, aus denen sich Eiweiße zusammensetzen (MedlinePlus, 2025). Verdaut der Körper Eiweiß aus der Nahrung, bleiben Aminosäuren übrig, und aus ihnen baut er eigene Eiweiße, unter anderem für das Wachstum und die Reparatur von Gewebe (MedlinePlus, 2025). Daneben kann er Aminosäuren laut MedlinePlus (2025) als Energiequelle nutzen. Einen Überblick gibt der Beitrag über Aminosäuren und ihre Aufgaben im Körper.

Essenziell bedeutet hier: unentbehrlich in der Nahrung, weil der Körper die Aminosäure nicht selbst bilden kann. Neun Aminosäuren zählen laut MedlinePlus (2025) dazu, Histidin ist eine davon, Tryptophan eine weitere. Dabei kommt es nicht auf jede einzelne Mahlzeit an, sondern auf eine ausgewogene Mischung über den ganzen Tag (MedlinePlus, 2025).

Bedingt essenzielle Aminosäuren sind normalerweise nicht essenziell, außer in Zeiten von Krankheit und Stress (MedlinePlus, 2025). Histidin zählt nicht zu dieser Gruppe, sondern zu den essenziellen Aminosäuren, die mit der Nahrung kommen müssen (MedlinePlus, 2025).

Was Histidin selbst im Körper tut, fasst eine Übersicht zu Histidin in Gesundheit und Krankheit (Holeček, 2020) zusammen. Sie nennt Aufgaben

• beim Abpuffern von Säure,
• beim Binden von Metallen,
• beim Abfangen reaktiver Stoffe,
• bei der Blutbildung
• und im Histamin-System.

Das Histamin-System steht in dieser Liste am Ende und ist eine Aufgabe unter mehreren (Holeček, 2020). Wer Histidin nur als Vorstufe von Histamin kennt, sieht also einen Ausschnitt.

Histidin in Zahlen

Quelle: MedlinePlus, 2025 · Holeček, 2020 · Max Rubner-Institut, BLS 4.0, 2025

Wie viel Histidin im Nahrungseiweiß steckt, beziffert dieselbe Übersicht (Holeček, 2020) mit 25 bis 30 mg je Gramm bei tierischem Eiweiß, etwa aus Fleisch oder Fisch. Für pflanzliches Eiweiß, etwa aus Sojabohnen oder Hafer, nennt sie 20 bis 30 mg je Gramm (Holeček, 2020). Die beiden Spannen überschneiden sich, die obere Grenze liegt laut der Übersicht in beiden Fällen bei 30 mg je Gramm (Holeček, 2020). Werte für einzelne Lebensmittel liefert der Bundeslebensmittelschlüssel (BLS 4.0, 2025) im nächsten Kapitel.

Welche Lebensmittel enthalten Histidin?

Vor allem eiweißreiche: Laut Bundeslebensmittelschlüssel (BLS 4.0, 2025) liegt Parmesan mit 1200 mg Histidin je 100 g vorn, Vollmilch kommt auf 90 mg. Rohes Rindfleisch aus der Hüfte und rohe Hähnchenbrust liegen mit 810 und 796 mg dazwischen (BLS 4.0, 2025).

Der Bundeslebensmittelschlüssel, kurz BLS, ist die Nährwertdatenbank des Max Rubner-Instituts (BLS 4.0, 2025). Er gibt seine Werte je 100 g des Lebensmittels an, und zwar in der Form, die im Namen steht, etwa roh oder reif (BLS 4.0, 2025). Die Spalte für Histidin nennt den Gesamtgehalt. Ob das Histidin frei vorliegt oder in Eiweiß gebunden ist, geht aus ihr nicht hervor.

Protein und Histidin je 100 g (BLS 4.0, 2025)

Gesamtgehalt je 100 g des Lebensmittels in der genannten Form laut Bundeslebensmittelschlüssel (BLS 4.0, 2025), keine Aussage über Histamin.

Wer die Tabelle liest, sieht zwei Dinge. Erstens stehen eiweißreiche Lebensmittel oben, Milch und Haferflocken liefern je 100 g deutlich weniger (BLS 4.0, 2025). Zweitens folgt der Histidin-Wert nicht einfach dem Eiweiß: Die reife Sojabohne hat mit 38,2 g mehr Protein als Parmesan mit 35,6 g, aber mit 830 mg weniger Histidin als dessen 1200 mg (BLS 4.0, 2025). Wer Histidin vergleichen will, schaut deshalb auf die Histidin-Spalte und nicht auf das Protein.

Bei den Fischen der Tabelle liegt roher Thunfisch mit 888 mg je 100 g vorn, roher Lachs kommt auf 510 mg (BLS 4.0, 2025). Unter den pflanzlichen Lebensmitteln führt die reife Sojabohne, die reife Linse folgt mit 710 mg je 100 g (BLS 4.0, 2025). Der Unterschied zwischen tierisch und pflanzlich ist bei Histidin also kleiner, als der erste Blick auf die Tabelle vermuten lässt.

Auch Nüsse und Samen liefern Histidin. Cashewkerne kommen laut Bundeslebensmittelschlüssel (BLS 4.0, 2025) auf 480 mg je 100 g. Für Kürbiskerne nennt der BLS 912 mg je 100 g (BLS 4.0, 2025), dieser Wert ist allerdings berechnet und kein Messwert. Noch unter der Vollmilch liegt die rohe Banane mit 77 mg je 100 g bei 1,32 g Protein (BLS 4.0, 2025).

Für Thunfisch aus der Konserve, im eigenen Saft und abgetropft, führt der Bundeslebensmittelschlüssel (BLS 4.0, 2025) einen eigenen Datensatz mit 1590 mg Histidin je 100 g. Mit dem rohen Thunfisch aus der Tabelle ist dieser Wert nicht vergleichbar, auch wenn die Zahl höher liegt (BLS 4.0, 2025). Deshalb steht er nicht in der Tabelle oben.

Der Bundeslebensmittelschlüssel (BLS 4.0, 2025) führt neben Histidin auch Tryptophan, eine weitere essenzielle Aminosäure. Dieser Beitrag bleibt beim Histidin; was L-Tryptophan ist und wofür der Körper es braucht, steht in einem eigenen Beitrag.

Wie wird aus Histidin Histamin?

Histamin entsteht, wenn das Enzym Histidin-Decarboxylase von Histidin eine Carboxylgruppe abspaltet, einen kleinen Molekülteil (Holeček, 2020). Dieses Enzym kommt laut der Übersicht (Holeček, 2020) in vielen Geweben des Körpers vor.

Die Histidin-Decarboxylase ist also das Enzym, das aus Histidin Histamin bildet. Man kann sie sich vorstellen wie einen Zuschneider in der Werkstatt, der von einem Werkstück ein Stück abtrennt. Was übrig bleibt, ist ein neues Teil mit eigenem Namen: Histamin. Histidin ist damit die Vorstufe von Histamin (Holeček, 2020).

Vorstufe heißt nicht Gleichsetzung. Histidin hat eigene Aufgaben, vom Abpuffern von Säure bis zur Blutbildung, und das Histamin-System ist eine davon (Holeček, 2020). Wer in einer Nährwerttabelle Histidin liest, liest deshalb nicht Histamin.

Bleibt die Frage nach Histidin als Nahrungsergänzung. Laut der Übersicht (Holeček, 2020) wurden für Histidin-Ergänzungen keine Zeichen von Giftigkeit berichtet. Allergische Reaktionen und Magengeschwüre sind dort ebenfalls nicht beschrieben, obwohl Histidin eine Vorstufe von Histamin ist (Holeček, 2020).

Eine Warnung gehört dazu: Für Menschen mit Lebererkrankungen hält der Autor Histidin-Ergänzungen für ungeeignet (Holeček, 2020). Eine Empfehlung, Histidin einzunehmen, folgt aus der Übersicht (Holeček, 2020) nicht.

Eine Histidin-Decarboxylase haben auch Bakterien. Hungerford (2010) beschreibt, wie eine bakterielle Histidin-Decarboxylase freies Histidin im Fisch zu Histamin umwandelt. Damit verlässt der Weg vom Histidin zum Histamin den Körper und führt in die Lebensmittelsicherheit.

Zur Orientierung taugt deshalb eine Trennung. Im Körper bildet die Histidin-Decarboxylase der Gewebe Histamin aus Histidin (Holeček, 2020). Im Lebensmittel sind es Bakterien mit ihrer eigenen Histidin-Decarboxylase (Hungerford, 2010). Die Nährwerttabelle beschreibt keinen der beiden Vorgänge, sie zählt, wie viel Histidin insgesamt vorhanden ist (BLS 4.0, 2025).

Sinngemäß übersetzt: Wird Fisch nach dem Fang nicht ausreichend gekühlt, fördert das die Bildung von Histamin durch Bakterien, und es kann zu Ausbrüchen der Histamin-Fischvergiftung kommen, einer allergieähnlichen Lebensmittelvergiftung (sinngemäß nach Hungerford, 2010).

Wie entsteht Histamin im Fisch?

Durch Bakterien: Wird Fisch nach dem Fang nicht ausreichend gekühlt, bilden sie Histamin (Hungerford, 2010). Das geschieht im Lebensmittel, bevor es gegessen wird, und ist damit eine Frage der Lebensmittelsicherheit.

Die Histamin-Fischvergiftung heißt in der Fachliteratur auch Scombroid-Vergiftung. Laut Hungerford (2010) ist sie eine allergieähnliche Form der Lebensmittelvergiftung und weiterhin ein großes Problem für die Sicherheit von Fisch und Meeresfrüchten.

Unter den Giftstoffen in Fisch und Meeresfrüchten nimmt sie laut Hungerford (2010) eine Sonderstellung ein. Sie entsteht nicht durch Verunreinigung aus der Nahrungskette, sondern durch falschen Umgang mit dem Fang. Der Ansatzpunkt ist die Kühlung nach dem Fang (Hungerford, 2010).

Das verschiebt den Blick vom Lebensmittel auf seinen Umgang. Ein Histidin-Wert aus der Nährwerttabelle beschreibt den Fisch, über Kühlung und Lagerung nach dem Fang sagt er nichts (BLS 4.0, 2025).

Betroffen sind laut Hungerford (2010) vor allem Fische mit viel freiem Histidin. Frei heißt hier: nicht in Eiweiß gebunden. Dieses freie Histidin wandelt die Histidin-Decarboxylase der Bakterien zu Histamin um (Hungerford, 2010).

An dieser Stelle trennen sich Nährwerttabelle und Fischvergiftung. Der Bundeslebensmittelschlüssel (BLS 4.0, 2025) nennt den Gesamtgehalt an Histidin und unterscheidet nicht zwischen frei und gebunden. Aus seinen Werten lässt sich deshalb weder Histamin noch ein Vergiftungsrisiko ablesen (BLS 4.0, 2025).

Wie genau Histamin an der Vergiftung beteiligt ist, ist laut Hungerford (2010) nicht abschließend geklärt. Und allergieähnlich heißt nicht Allergie: Worin sich eine Fischallergie von einer Histaminvergiftung unterscheidet, steht in einem eigenen Beitrag.

Dieser Text bleibt beim Histidin und seinem Weg zum Histamin. Welche Lebensmittel Histamin enthalten können, ist Thema eines anderen Beitrags.

Welche Annahmen über Histidin und Histamin halten nicht?

Zwei Annahmen über Histidin halten den Quellen nicht stand. Beide verwechseln die Aminosäure mit dem, was aus ihr entstehen kann.

Der Weg zur ersten Annahme ist nachvollziehbar. Wer über Histamin liest, stößt bald auf Histidin als dessen Vorstufe. Danach landet er bei einer Nährwerttabelle, in der eiweißreiche Lebensmittel obenan stehen (BLS 4.0, 2025). Der Schluss auf Histamin liegt nahe, er stimmt trotzdem nicht.

Annahme: „Viel Histidin im Essen heißt viel Histamin.“

Einordnung: Der Bundeslebensmittelschlüssel (BLS 4.0, 2025) gibt an, wie viel Histidin insgesamt in einem Lebensmittel steckt. Über Histamin sagt diese Zahl nichts. Histamin entsteht, wenn eine Histidin-Decarboxylase Histidin umwandelt (Holeček, 2020). Ein hoher Histidin-Wert in der Tabelle ist deshalb keine Angabe über Histamin.

Annahme: „Histamin im Fisch entsteht erst im Körper.“

Einordnung: Laut Hungerford (2010) bilden Bakterien das Histamin schon im Fisch, wenn er nach dem Fang nicht ausreichend gekühlt wird. Es entsteht also bei der Lagerung, bevor der Fisch auf dem Teller liegt.

Beide Annahmen haben einen wahren Kern. Histidin ist tatsächlich die Vorstufe von Histamin (Holeček, 2020), und im Fisch kommt es tatsächlich auf das Histidin an, allerdings auf das freie (Hungerford, 2010). Falsch wird es erst beim Kurzschluss von der Nährwerttabelle auf das Histamin.

Lässt sich Histidin im Blut messen?

Ja. Der PerformanceCheck von mybody®x (MYBODY Lab GmbH) misst Histidin als einen von 22 Werten aus Kapillarblut. Histamin misst er nicht.

Kapillarblut entnimmst du per Fingerpieks zu Hause selbst, ausgewertet wird in einem Fachlabor in Deutschland. Der Test erfasst die essenziellen Aminosäuren, darunter Histidin und Tryptophan, und dazu weitere Werte. Von 22 Werten ist die Rede, weil Taurin dazugehört, das im engeren Sinn keine Aminosäure ist. Weil Aminosäurespiegel stark mit der letzten Mahlzeit schwanken, gilt eine Nüchternvorgabe; wer sie nicht einhält, misst sein Frühstück.

Histamin steht nicht auf der Werteliste. Der Test zeigt weder, wie viel Histamin dein Körper bildet, noch etwas über Histamin in Lebensmitteln.

Was der Aminosäuren-Test nicht kann: Er sagt dir nicht, wie viel Eiweiß du essen sollst, und er macht keinen Muskel größer.

Ein Bluttest zeigt den Zustand jetzt, und ein auffälliger Wert bedeutet nicht automatisch Krankheit. Das Ergebnis dient der Vorbereitung auf das Arztgespräch und ersetzt keine ärztliche Abklärung. Was die übrigen Werte bedeuten, erklärt der Beitrag über die Werte im Aminogramm, also in der Übersicht der gemessenen Aminosäurewerte. Sinnvoll ist der Test für dich, wenn du deine Aminosäurewerte als Momentaufnahme sehen und mit deiner Ärztin oder deinem Arzt besprechen willst.

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Misst Histidin als einen von 22 Werten aus Kapillarblut, nüchtern entnommen und ausgewertet in einem Fachlabor in Deutschland. Histamin misst der Test nicht. Er bereitet ein Arztgespräch vor und ersetzt keine ärztliche Abklärung.

Preis 139,00 € Stand 07.10.2026, Änderungen möglich

Probenart Kapillarblut per Fingerpieks, nüchtern zu Hause selbst entnommen

Bearbeitungszeit Kit-Versand 1–3 Werktage
Laborauswertung 3–5 Werktage nach Probeneingang

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Stand der Angaben: 07.10.2026

Wo liegen die Grenzen der Angaben zu Histidin?

Die Lebensmittelwerte nennen Gesamtgehalte, nicht das freie Histidin. Und der Test misst Histidin im Blut, kein Histamin.

Zu den Aufgaben von Histidin und zu den Gehalten je Gramm Eiweiß stützt sich dieser Text auf eine Übersichtsarbeit (Holeček, 2020). Die Werte von 25 bis 30 mg je Gramm tierischem Eiweiß übernimmt sie aus einer anderen Arbeit (Holeček, 2020).

Zur Histamin-Fischvergiftung beruht der Text auf der Zusammenfassung einer Übersichtsarbeit (Hungerford, 2010). Die Rolle von Histamin bei der Vergiftung beschreibt diese Übersicht (Hungerford, 2010) als nicht abschließend geklärt.

Die Grundlagen zu Aminosäuren stammen aus MedlinePlus (2025), einem Gesundheitslexikon der U.S. National Library of Medicine. Es richtet sich an Laien und erklärt Grundbegriffe, für Einzelheiten zu Histidin stützt sich der Text auf die Fachübersicht (Holeček, 2020).

Der Bundeslebensmittelschlüssel (BLS 4.0, 2025) nennt den Gesamtgehalt, unabhängig davon, ob das Histidin frei oder gebunden vorliegt. Seine Werte haben unterschiedliche Herkunft: Manche sind gemessen, andere berechnet, etwa der Wert für Kürbiskerne (BLS 4.0, 2025). Alle gelten je 100 g des Lebensmittels in der genannten Form (BLS 4.0, 2025).

Der PerformanceCheck misst Histidin, kein Histamin. Er zeigt den Zustand jetzt, zum Zeitpunkt der Probe.

Was heißt das für Histidin in deinen Lebensmitteln?

Histidin steckt in eiweißreichen Lebensmitteln, im Hartkäse ebenso wie in der Linse. Zu Histamin wird es durch ein Enzym, im Fisch durch Bakterien, wenn die Kühlung nach dem Fang fehlt. Eine hohe Zahl in der Nährwerttabelle ist deshalb keine Aussage über Histamin. Wer seinen Histidin-Wert im Blut kennen will, kann ihn messen lassen und das Ergebnis mit der Ärztin oder dem Arzt besprechen.

Häufige Fragen

Weiterlesen

Quellen

1. Holeček M.: Histidine in Health and Disease: Metabolism, Physiological Importance, and Use as a Supplement. Nutrients (2020) – europepmc.org
2. Hungerford J. M.: Scombroid poisoning: a review. Toxicon (2010) – europepmc.org
3. Max Rubner-Institut: Bundeslebensmittelschlüssel (BLS) 4.0 (Stand 2025) – blsdb.de
4. MedlinePlus (U.S. National Library of Medicine): Amino acids (Stand 2025) – medlineplus.gov

Die Grundlagen zu Aminosäuren stützen sich auf [4], alles zu Histidin im Körper auf [1]. Die Angaben zur Histamin-Fischvergiftung stammen aus [2], die Lebensmittelwerte je 100 g aus [3]. Die Angaben zum PerformanceCheck entsprechen dem Sortiment von mybody®x, Stand der Angaben: 07.10.2026.

mybody®x Redaktions- & Fachteam

Aminosäuren Lebensmittel

Das Redaktions- & Fachteam von mybody®x schreibt über Blutwerte und Ernährung, jede Zahl mit Quelle und Jahr. Wer dahintersteht, zeigt die Autorenseite.

Veröffentlicht am 07.10.2026 · Zuletzt aktualisiert am 07.10.2026

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